大家好，這里是老上光顯微鏡知識課堂，在這里你可以學到所有關于顯微鏡知識，好的，請看下面文章： 4月22日，清華大學生命科學院陳祝成和李學明在《自然》雜志上發表了一篇題為Snf2-核小體復合體結構揭示染色質重塑的機制的研究論文。描述了SNF2蛋白對底物核小體的NDN模式和染色質重塑的機制。
    
     在真核細胞中，DNA圍繞著組蛋白八聚體形成染色質的基本單位核小體，染色質在包裝和保護遺傳物質中起著重要作用，但染色質的形成對細胞的某些生理過程，如DNA的復制也有很大的障礙。SWISNF家族染色質重塑蛋白復合物利用ATP水解的能量調節染色質結構，廣泛參與干細胞分化、重編程、免疫應答、學習記憶、腫瘤和o的調節。染色質重塑復合物從酵母到人類都是保守的，但其功能的分子機制尚不清楚，這是染色質生物學領域長期存在的基本問題。
    
     本文分析了Snf2蛋白的基態晶體結構，并闡明了Snf2自抑制的機制。目前國際上其他研究小組確定的與核小體結合的染色質重塑復合物的分辨率約為20A。核小體的結合位置只能從它們的輪廓和空間大小來推斷。蛋白質如何與底物核小體相互作用以及蛋白質如何相互作用等其他生物學問題尚無法解決，如何利用ATP水解的能量改變核小體結構尚不清楚。
    
     本研究采用單粒子冷凍電子顯微鏡(TEM)技術成功地獲得了分辨率為4.69A的Snf2-核小體復合物,通過比較Snf2蛋白的晶體結構和復合物的電子顯微結構,發現S.nf2蛋白與核小體結合，兩個主要結構域（核1和核2）之間的旋轉大約為80度。這種巨大的構象變化創造了一個由SuppH螺旋和Brace螺旋介導的新界面，將結構元素I和VI聚集在一起，從而揭示了wh的作用機制。ich核小體可以激活Snf2蛋白的ATPase活性（圖2）。不同于先前被認為是在DNA和組蛋白之間插入功能的模型，Snf2主要通過許多保守的螺旋酶結構元件和核小體DNA的磷酸化骨架結合，其中lso解釋了染色質重塑復合物與DNA結合的序列非特異性，揭示了一種新的染色質重塑蛋白與底物結合的機制(圖.C)。染色質重塑與文獻中的染色質重塑的DNA波模型相一致(圖e)。本研究闡明了種與基質核小體結合的染色質重塑蛋白的高分辨率結構，并揭示了染色質重塑的機制。
    
     本文作者是清華大學生命科學院的陳祝成和李學明，清華大學生命科學院的博士生劉曉宇、李梅靜和夏賢，合著者為《蛋白質科學》。e Research(北京)設施，清華大學冷凍電子顯微鏡平臺，為數據采集提供支持，清華大學高性能計算平臺為數據處理提供支持。生物學、清華北京大學生命科學聯合中心、科學技術部、自然科學基金委員會和中央青年千人計劃。
    
     Snf2-核小體復合物的結構和染色質重塑機制。（a）關于Snf2-核小體復合物的電子顯微結構的兩種不同觀點：虛線擴增和重新分析；（b）激活的Snf2結構；（c）Snf2-DNA相互作用；（d）基于結構的Snf2作用。活性分析（左，ATP水解活性；右，染色質重塑活性）；和（e）Snf2染色質重量在塑性機理模型中，雙箭頭（左）表示Snf2兩個主要結構域的相對運動方向，單箭頭（右）表示DNA波的方向。（F）染色質重塑團隊（左前：夏賢，劉曉宇，李美靜；后排：李雪明，陳竹成）。
    
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